Protein–polifenol kompleksləri, protein molekulları ilə polifenolların kovalent və ya qeyri-kovalent qarşılıqlı təsirlər yolu ilə əmələ gətirdiyi molekulyar sistemlərdir. Bu sistemlər proteinlərin və polifenolların ayrı-ayrılıqda göstərdiyi fiziki-kimyəvi xüsusiyyətləri dəyişə bilər. Xiangjun Hu və həmkarlarının hazırladığı elmi icmal ultrasəs, yüksək təzyiqli homogenləşdirmə, dinamik yüksək təzyiqli mikrofluidizasiya, impulslu elektrik sahəsi, mikrodalğa və soyuq plazma kimi fiziki texnologiyaların protein–polifenol qarşılıqlı təsirlərini necə dəyişdirdiyini araşdırır.

Tədqiqatın mərkəzindəki elmi problem təbii proteinlərin sıx qatlanmış strukturlarının polifenol bağlanmasını məhdudlaşdırması və sərbəst polifenolların oksigen, temperatur, işıq və həzm şəraitinə qarşı qeyri-sabitlik göstərə bilməsidir. Fiziki emallar proteinlərin fəza quruluşunu dəyişdirərək əvvəllər molekulun daxilində gizlənmiş hidrofob sahələri və reaktiv funksional qrupları üzə çıxara bilər. Bəzi fiziki emallar isə polifenolların oksidləşməsini və proteinlərlə kovalent bağ əmələ gətirməsini dəstəkləyə bilər.

İcmalda nəzərdən keçirilən tədqiqatlar uyğun fiziki emal şəraitində həllolma, emulsiya sabitliyi, köpük əmələgətirmə, gel xüsusiyyətləri, antioksidant aktivlik və qida qablaşdırmasının performansında yaxşılaşmalar bildirildiyini göstərir. Məsələn, icmala daxil edilən tədqiqatlardan birində çətənə toxumu proteini–xlorogen turşusu sisteminin həllolması ultrasəs emalı ilə %38,7 artmış; başqa bir tədqiqatda düyü kəpəyi proteini–xlorogen turşusu sistemində %68 həllolma bildirilmişdir. Bu iki göstərici fərqli təcrübələrə aiddir və eyni başlanğıc şərtini təmsil etmir.

İcmalın əsas nəticəsi fiziki emalların protein–polifenol komplekslərini təkmilləşdirmək üçün mühüm imkanlar təqdim etməsidir. Bununla yanaşı, emalın intensivliyi, müddəti, protein növü, polifenol quruluşu və qida mühiti nəticələri dəyişə bilər. Həddindən artıq emal proteinlərin arzuolunmaz şəkildə aqreqasiyasına və ya oksidləşdirici dəyişikliklərə səbəb ola bilər. Bundan əlavə, laboratoriyada ölçülən antioksidant aktivlik, həzm modeli nəticələri və ya antimikrob xüsusiyyətlər insanlarda sübut edilmiş sağlamlıq faydaları ilə eyni deyil.

1. Proteinlər və polifenollar niyə birlikdə araşdırılır?

Proteinlər amin turşularının peptid bağları ilə bir-birinə bağlanması nəticəsində yaranan bioloji makromolekullardır. Qidalarda yalnız qida dəyəri təmin etmir; emulsiya yaratma, köpük sabitliyi, gel əmələgətirmə, su bağlama və konsistensiya yaratma kimi texnoloji funksiyalar da yerinə yetirirlər.

Polifenollar isə quruluşlarında birdən çox fenol xüsusiyyəti daşıyan və müxtəlif bitki mənbələrində olan geniş bir birləşmələr qrupudur. Katexinlər, flavonoidlər, antosianinlər, xlorogen turşusu, rutin və epiqallokatexin qallat bu tədqiqat sahəsində tez-tez rast gəlinən nümunələrdir.

İcmalda polifenolların antioksidant xüsusiyyətləri vurğulanır. Lakin polifenolların qida istehsalı və saxlanması zamanı qarşılaşdığı oksigen, temperatur, işıq və pH dəyişiklikləri onların kimyəvi sabitliyini azalda bilər. Həzm şəraiti də bəzi polifenolların əlçatanlığını məhdudlaşdıra bilər.

Proteinlər də öz-özlüyündə həmişə arzu olunan sənaye performansını göstərmir. Proteinlərin təbii qatlanmış quruluşu bəzi bağlanma sahələrinin molekulun daxilində gizli qalmasına səbəb ola bilər. Proteinlərin öz aralarında iri aqreqatlar əmələ gətirməsi də polifenolların bağlanma sahələrinə çıxışını azalda bilər.

Bu iki problemin birlikdə nəzərdən keçirilməsi protein–polifenol komplekslərinin hazırlanmasına gətirib çıxarmışdır. Protein polifenol üçün daşıyıcı və ya qoruyucu quruluş yarada bilər; polifenol isə proteinin interfeys, antioksidant və ya şəbəkə əmələgətirmə xüsusiyyətlərini dəyişə bilər.

Mühüm fərq: Proteinlə polifenolun eyni məhlula əlavə edilməsi mütləq güclü və sabit kompleksin yarandığı demək deyil. Qarşılıqlı təsir növü və bağlanma şəraiti uyğun üsullarla təsdiqlənməlidir.

2. Protein quruluşunun dörd səviyyəsi

Protein–polifenol qarşılıqlı təsirlərini anlamaq üçün protein quruluşunun dörd səviyyəsini bir-birindən ayırmaq lazımdır.

2.1. Alfa spiral, beta təbəqə və nizamsız zəncir nədir?

Alfa spiral (α-helix), polipeptid zəncirinin nizamlı spiral şəklində qatlandığı ikincili quruluş növüdür. Quruluşun qorunmasında peptid skeletindəki hidrogen bağları mühümdür.

Beta təbəqə (β-sheet), polipeptid zəncirinin uzanmış hissələrinin bir-biri ilə hidrogen bağları quraraq nizamlı təbəqə yaratdığı quruluşdur.

Beta dönüş (β-turn), zəncirin istiqamət dəyişdirdiyi qısa quruluş elementidir.

Nizamsız zəncir (random coil və ya unordered structure), alfa spiral və beta təbəqə kimi nizamlı ikincili quruluş sinfinə daxil olmayan zəncir sahələrini ifadə edir. Bu termin protein zəncirinin tamamilə təsadüfi davrandığı demək deyil.

Fiziki emallar bu quruluşların nisbətlərini dəyişə bilər. Məsələn, bir tədqiqatda alfa spiral nisbəti azalarkən nizamsız zəncir nisbəti arta bilər. Belə dəyişiklik polipeptid zəncirinin əvvəlki konformasiyasından uzaqlaşdığını göstərir.

Lakin bütün proteinlərdə eyni çevrilmə gözlənilməməlidir. İcmalda bəzi emallar alfa spiralın azalması, bəziləri isə alfa spiralın beta təbəqəyə çevrilməsi ilə əlaqələndirilmişdir.

2.2. Səth hidrofobluğu və sərbəst tiol qrupları

Hidrofob sahələr, su ilə qarşılıqlı təsiri nisbətən əlverişsiz olan amin turşusu yan qruplarının sıx toplandığı sahələrdir. Bir çox proteində bu sahələrin mühüm hissəsi qatlanmış quruluşun daxilində yerləşir.

Fiziki emal nəticəsində protein qismən açılarsa, bu sahələr həlledici ilə təmas edə bilər. Beləliklə, polifenolların aromatik quruluşları ilə hidrofob qarşılıqlı təsirlərin yaranması asanlaşa bilər.

Mənbədə səth hidrofobluğu üçün H₀ işarəsindən istifadə olunur. Bu kəmiyyət seçilmiş eksperimental üsuldan asılı olaraq protein səthindəki hidrofob xüsusiyyətlərin qiymətləndirilməsində istifadə edilir. H₀ qiymətinin yüksəlməsi, müvafiq ölçmə şəraitində hidrofob sahələrin daha çox üzə çıxdığını göstərə bilər.

Digər mühüm quruluş sərbəst tiol qrupu (–SH) adlanır. Bu qrup xüsusilə sistein amin turşusu ilə əlaqəlidir. İki sistein mənşəli kükürd qrupu arasında disulfid bağı (–S–S–) yarana bilər.

Fiziki emal zamanı protein quruluşunun açılması sərbəst tiol qruplarını əlçatan edə bilər. Oksidləşmiş polifenollardakı uyğun reaktiv sahələrlə bu qrupların qarşılıqlı təsiri kovalent bağlanmaya töhfə verə bilər.

Bununla yanaşı, sərbəst tiol miqdarındakı hər bir artım və ya azalma təkbaşına müəyyən reaksiyanın qəti sübutu deyil. Disulfid bağı çevrilmələri, oksidləşmə və digər yan reaksiyalar da ölçmə nəticəsinə təsir edə bilər.

3. Fiziki sahələr proteinin quruluşunu necə dəyişdirir?

Bu icmalda fiziki sahələrlə modifikasiya, xaricdən tətbiq olunan fiziki enerji və ya fiziki emal təsirindən istifadə etməklə proteinin konformasiyasının və funksional xüsusiyyətlərinin dəyişdirilməsi mənasında işlədilir.

Müxtəlif texnologiyalar müxtəlif təsirlər yaradır. Ultrasəs akustik kavitasiyadan, homogenləşdirmə mexaniki kəsilmə və təzyiq dəyişikliklərindən, impulslu elektrik sahəsi elektrik təsirlərindən, mikrodalğa elektromaqnit enerjisi ilə qızmadan, soyuq plazma isə elektrik boşalması nəticəsində yaranan reaktiv növlərdən istifadə edir.

3.1. Ultrasəs: Akustik kavitasiyanın təsiri

Ultrasəs insan eşitmə həddindən yuxarı tezliklərdə mexaniki səs dalğalarının tətbiqinə əsaslanır. Maye mühitdə ultrasəsin mühüm təsirlərindən biri akustik kavitasiya adlanır.

Kavitasiya zamanı mayedə kiçik qaz və ya buxar qabarcıqları yarana, böyüyə və bəzi şəraitdə şiddətlə çökə bilər. Bu hadisə qısamüddətli yerli təzyiq və temperatur dəyişiklikləri, mikroaxınlar və kəsici qüvvələr yarada bilər.

Protein məhlullarında bu təsirlər iri aqreqatların parçalanmasını, polipeptid zəncirinin qismən açılmasını və əvvəllər gizli olan bağlanma sahələrinin əlçatan olmasını dəstəkləyə bilər.

Ultrasəsin ikinci təsiri kimyəvidir. Kavitasiya ilə yaranan yerli enerji sıxlaşması su molekullarından reaktiv radikal növlərin yaranmasına töhfə verə bilər. Bu növlər bəzi polifenolların oksidləşməsinə və uyğun şəraitdə kovalent bağlanmaya vasitəçilik edə bilər.

Lakin daha yüksək ultrasəs gücü həmişə daha yaxşı nəticə vermir. Mənbənin texnologiya müqayisəsinə görə yüksək güc sıxlıqlarında yerli qızma və arzuolunmaz protein aqreqasiyası müşahidə edilə bilər. Böyük həcmli reaktorlarda kavitasiyanın homogen paylanmaması da sənaye miqyasına böyütməni çətinləşdirir.

3.2. Yüksək təzyiqli homogenləşdirmə

Yüksək təzyiqli homogenləşdirmə (High-Pressure Homogenization, HPH), axıcı sistemin yüksək təzyiq altında dar keçiddən və ya homogenləşdirmə zonasından keçirilməsi ilə güclü kəsici və axın təsirləri yaradan emaldır.

Bu emal protein aqreqatlarının parçalanmasını və hissəcik ölçüsünün kiçilməsini təmin edə bilər. Beləliklə, protein məhlulunun paylanması daha homogen ola bilər.

İcmalda təqdim olunan bir tədqiqatda donuz miofibrilyar proteinlərinin orta hissəcik ölçüsü yüksək təzyiqli homogenləşdirmədən sonra 886 nm-dən 172 nm-ə düşmüşdür.

Nanometr (nm) metrin milyardda biridir. Hissəcik ölçüsünün azalması protein topalarının daha kiçik strukturlara ayrıldığını göstərə bilər; lakin təkbaşına polifenol bağlanma səmərəliliyini sübut etmir.

HPH davamlı emala uyğunluğu və qida sənayesində oturuşmuş tətbiqləri baxımından üstünlüklüdür. Bununla belə, yüksək investisiya xərci, emal zamanı temperaturun yüksəlməsi və nasosla ötürülə bilən mayelərlə işləmə zərurəti məhdudiyyət yaradır.

3.3. Dinamik yüksək təzyiqli mikrofluidizasiya

Dynamic High-Pressure Microfluidization (DHPM), güclü təzyiq düşmələri və mexaniki kəsici təsirlər vasitəsilə hissəciklərin və protein aqreqatlarının quruluşunu dəyişdirən texnologiyadır.

İcmalda yulaf protein izolatının belə emaldan sonra hidratlaşmış hissəcik ölçüsündə %70,96 azalma, zeta potensialının mütləq qiymətində isə %33,51 artım bildirən bir tədqiqat nümunəsi var.

Zeta potensialı, hissəciyin mayedəki elektrokinetik səth xüsusiyyətləri ilə əlaqəli ölçülən potensialdır. Mütləq qiymətinin artması bəzi sistemlərdə hissəciklər arasında elektrostatik itələmənin gücləndiyinə və dispersiya sabitliyinin dəyişdiyinə işarə edə bilər.

Lakin yüksək mütləq zeta potensialı bütün qida sistemlərində təkbaşına sabitlik zəmanəti deyil. Mühitin ion gücü, pH dəyəri və digər qarşılıqlı təsirlər də əhəmiyyətlidir.

İcmalda Perilla frutescens proteinlərinin 120 MPa təzyiq altında DHPM ilə emalına dair nümunə də yer alır. Bu şəraitdə protein konformasiyasının açılması və sərbəst tiol qruplarının üzə çıxması müzakirə edilmişdir. Meqapaskal (MPa) təzyiq vahididir; 1 MPa bir milyon paskala bərabərdir.

3.4. İmpulslu elektrik sahəsi

İmpulslu elektrik sahəsi (Pulsed Electric Field, PEF), qısamüddətli yüksək elektrik sahəsi impulslarının materiala tətbiqinə əsaslanan emaldır.

Proteinlər elektrik yüklərinə və dipol xüsusiyyətlərinə malik funksional qruplar ehtiva edir. Elektrik sahəsi bu qrupların yerli yük düzülüşünü və qarşılıqlı təsirlərini dəyişə bilər.

İcmalda PEF emallarının protein səthinin hidrofobluğunu və aromatik amin turşularının mikromühitini dəyişə bildiyi bildirilir. Noxud proteini ilə epiqallokatexin qallat arasındakı bağlanma sahələrinin artmasına dair tədqiqat da müzakirə olunur.

PEF-in effektivliyi mühitin elektrik keçiriciliyindən, elektrod həndəsəsindən və emal şərtlərindən asılıdır. Texnologiya xüsusilə maye sistemlər üçün uyğundur. Bununla belə, PEF tətbiqinin hər halda tamamilə qeyri-termik olduğu fərz edilə bilməz; elektrik enerjisinin istiliyə çevrilməsi də qiymətləndirilməlidir.

3.5. Mikrodalğa

Mikrodalğa emalı elektromaqnit enerjisinin material daxilində istiliyə çevrilməsindən istifadə edir. Enerjinin həcm üzrə paylanması ənənəvi səthdən qızdırmadan fərqli ola bilər.

İcmalda qısamüddətli mikrodalğa emallarının bəzi proteinlərdə sıx quruluşu aça bildiyi və aqreqasiya davranışını dəyişə bildiyi qeyd olunur. Oksidləşmiş soya proteinində 30 saniyədən qısa emallara dair nümunələr vardır.

Lakin mikrodalğa təsiri yalnız faydalı protein açılması ilə məhdudlaşmır. Sıx qida matrislərində enerjinin bərabər paylanmaması, isti nöqtələr və arzuolunmaz istilik dəyişiklikləri yarana bilər. Buna görə güc, temperatur, müddət və material xüsusiyyətləri birlikdə qiymətləndirilməlidir.

3.6. Soyuq plazma

Soyuq plazma (Cold Plasma, CP), elektrik boşalması ilə yaradılan elektronlar, ionlar, həyəcanlanmış hissəciklər və reaktiv kimyəvi növlər ehtiva edə bilən mühitdir.

Soyuq plazmada elektronların enerjisi yüksək ola bildiyi halda, qazın ümumi temperaturu bəzi sistemlərdə nisbətən aşağı saxlanıla bilər. Bununla belə, emal şəraiti və temperatur bütün plazma sistemlərində eyni deyil.

Plazma mühitində reaktiv oksigen növləri (Reactive Oxygen Species, ROS) və reaktiv azot növləri (Reactive Nitrogen Species, RNS) yarana bilər.

Bu növlər protein səthinin kimyəvi xüsusiyyətlərini dəyişə, polifenolları oksidləşdirə və protein–polifenol komplekslərinin yaranmasına töhfə verə bilər.

İcmalda beta-laktoqlobulin ilə epiqallokatexin qallat arasındakı qarşılıqlı təsir üçün 45 saniyəlik soyuq plazma emalı nəticəsində ənənəvi qələvi emalla müqayisə oluna bilən kovalent bağlanma səmərəliliyi bildirən tədqiqat nəzərdən keçirilir.

Bu nəticənin bütün proteinlərə və bütün polifenollara şamil edilməsi düzgün deyil. Reaktiv növlərin yaranması qaz tərkibindən, boşalma rejimindən, emal müddətindən və material mühitindən asılıdır.

4. Qeyri-kovalent protein–polifenol bağlanması

Qeyri-kovalent qarşılıqlı təsirlərdə proteinlə polifenol arasında yeni ortaq elektron cütünün yaratdığı birbaşa kovalent bağın olması zəruri deyil. Molekullar bir neçə zəif və ya orta güclü qarşılıqlı təsirin cəmi ilə birlikdə saxlanıla bilər.

İcmalda dörd əsas qarşılıqlı təsir növü izah edilir.

Qeyri-kovalent bağlanma əsasən dönər xarakterlidir. Lakin dönərlik kompleksin mütləq asanlıqla dağılacağı demək deyil; bağlanmanın gücü və sistem şəraiti əhəmiyyətlidir.

Protein–Polifenol Bağlanmasının Kovalent və ya Qeyri-kovalent Olduğu Necə Müəyyən Edilir?

Bağlanma növünü yalnız proteinlə polifenolun qarışdırılmasına baxaraq müəyyən etmək olmaz. Flüoresans spektroskopiyası, termodinamik analiz, elektroforez, kütlə spektrometriyası və struktur ölçmələri birlikdə qiymətləndirilir. Qeyri-kovalent bağlanmada hidrogen bağları, hidrofob və elektrostatik qarşılıqlı təsirlər ön plana çıxır, kovalent bağlanmada isə oksidləşmiş polifenollar ilə proteinlərin uyğun reaktiv qrupları arasında yeni kimyəvi bağlar yaranır. Dəqiq mexanizm üçün bir-birini tamamlayan analitik sübutlar tələb olunur.

5. Kovalent protein–polifenol bağlanması

Kovalent bağlanmada proteinlə polifenol arasında kimyəvi bağ yaranır. Bu qarşılıqlı təsir qeyri-kovalent bağlanmadan fərqli olaraq adətən daha qalıcıdır.

İcmalda fiziki emal zamanı yaranan oksidləşdirici növlərin polifenolları kinon və ya əlaqəli reaktiv aralıq məhsullara çevirməsi mühüm mexanizmlərdən biri kimi nəzərdən keçirilir.

Kinonlar uyğun kimyəvi şəraitdə proteinlərin elektronla zəngin funksional qrupları ilə reaksiyaya girə bilər.

5.1. Michael qoşulma reaksiyası

Michael qoşulması, uyğun elektron çatışmazlığı olan doymamış sistemə nukleofil qoşulmanın baş verməsini ifadə edir.

Protein–polifenol sistemində oksidləşmiş polifenolun kinon quruluşu elektrofil xüsusiyyət göstərə bilər. Proteindəki sistein mənşəli tiol və ya lizin mənşəli amin qrupları isə uyğun şəraitdə nukleofil davrana bilər.

Beləliklə, bağlanma nəticəsində C–S və ya C–N tipli kovalent bağlar yarana bilər. Burada C karbonu, S kükürdü və N azotu göstərir.

5.2. Schiff bazasının yaranması

Schiff bazası, uyğun karbonil birləşməsi ilə birincili amin arasında kondensasiya nəticəsində yarana bilən, karbon–azot ikiqat bağı (C=N) ehtiva edən quruluşdur.

İcmalda oksidləşmiş polifenolların karbonil qrupları ilə proteinlərin amin qrupları arasında baş verə bilən bu mexanizm izah edilir.

Michael qoşulması ilə Schiff bazasının yaranması kimyəvi baxımdan eyni reaksiya deyil. Buna görə yalnız proteinlə polifenolun kovalent bağlandığını göstərmək bağın hansı mexanizmlə yarandığını avtomatik müəyyən etmir.

5.3. Fiziki emalın intensivliyi bağlanmanı niyə dəyişə bilər?

Orta intensivlikli fiziki emal proteinin qismən açılması ilə qeyri-kovalent qarşılıqlı təsirləri asanlaşdıra bilər. Oksidləşdirici şəraitin uyğun olduğu bəzi sistemlərdə isə reaktiv polifenol aralıq məhsullarının yaranması kovalent bağlanmanı artıra bilər.

Lakin bu münasibəti bütün sistemlər üçün dəqiq emal intensivliyi həddinə endirmək olmaz. Fiziki sahənin növü, enerji səviyyəsi, tətbiq müddəti, protein–polifenol nisbəti və reaksiya mühiti birlikdə təsir göstərir.

İcmal xüsusilə kovalent və qeyri-kovalent bağlanmanın eyni sistemdə birlikdə mövcud ola biləcəyini vurğulayır.

6. Protein–polifenol qarşılıqlı təsirlərinin termodinamikası

Termodinamik analiz molekulyar bağlanmanın enerji və nizamsızlıq dəyişiklikləri ilə əlaqəsini qiymətləndirmək üçün istifadə olunur.

Bu sahədə üç əsas kəmiyyət mühümdür:

• Gibbs sərbəst enerji dəyişməsi (ΔG): Müəyyən edilmiş temperatur və təzyiq şəraitində prosesin termodinamik baxımdan əlverişli olub-olmadığını göstərir.
• Entalpi dəyişməsi (ΔH): Bağlanma ilə müşayiət olunan istilik enerjisi dəyişməsi ilə əlaqəli termodinamik kəmiyyətdir.
• Entropiya dəyişməsi (ΔS): Sistemin termodinamik mikrohalları ilə əlaqəli dəyişikliyi ifadə edir.

Mənbədə bu kəmiyyətlər bağlanma mexanizmlərinin şərhində istifadə olunur. Aşağıdakı tənlik tədqiqatda verilən ölçmə nəticələrini əvəz edən yeni eksperimental model deyil, termodinamik dəyişənlər arasındakı ümumi əlaqənin öyrədici göstərimidir:

\[\Delta G=\Delta H-T\Delta S\]

Burada ΔG və ΔH adətən kJ/mol, ΔS J/(mol·K) və ya kJ/(mol·K), T isə kelvin (K) vahidi ilə ifadə edilir. Hesablamada entalpi və entropiya terminlərinin vahidləri uyğun olmalıdır.

ΔG < 0 olması müəyyən edilmiş şəraitdə bağlanma prosesinin termodinamik baxımdan əlverişli olduğunu göstərir. Lakin reaksiyanın nə qədər sürətli baş verdiyini təkbaşına izah etmir.

ΔH < 0 olması müvafiq prosesin ekzotermik olduğunu ifadə edir. ΔS > 0 və ya ΔS < 0 olması isə bağlanma ilə əlaqəli entropiya dəyişikliyinin istiqamətini göstərir.

Bu işarələri təkbaşına müəyyən bağ növlərinin qəti sübutu kimi istifadə etmək düzgün deyil. Protein–polifenol bağlanmasında həlledici molekulları, ionlar və struktur yenidənqurulmaları da termodinamik nəticələrə töhfə verə bilər.

6.1. Mənbədə təqdim olunan laktoferrin–xlorogen turşusu nümunəsi

İcmalda inək laktoferrini ilə xlorogen turşusunun qarşılıqlı təsirinə dair termodinamik tədqiqatın nəticələri təqdim olunur.

Hər iki temperaturda mənfi Gibbs sərbəst enerji qiyməti bildirilmişdir. İcmalda mənfi entalpi və müsbət entropiya dəyişmələrinin hidrogen bağları, van der Waals qüvvələri və hidrofob qarşılıqlı təsirlərin birlikdə töhfə verə biləcəyinə işarə etdiyi qeyd olunur.

Rəqəmsal yoxlama qeydi: Mənbədə verilən 300 K qiymətləri ümumi Gibbs münasibətinə birbaşa yerləşdirildikdə, ΔH = −1,35 kJ/mol və ΔS = 85,79 J/(mol·K) üçün təxminən −27,09 kJ/mol alınır. Beləliklə, mənbədə təqdim olunan qiymətlər göstərilən yuvarlaqlaşdırma səviyyəsində öz aralarında uyğundur.

7. Bağlanmanı və protein quruluşunu ölçmək üçün istifadə olunan üsullar

Protein–polifenol kompleksinin düzgün xarakterizasiyası bir ölçmə üsulu ilə məhdudlaşmamalıdır. Çünki protein quruluşundakı dəyişiklik, bağlanma qüvvəsi, kimyəvi bağın yaranması və hissəcik morfologiyası fərqli elmi suallardır.

7.1. FTIR-də amid I zolağı niyə vacibdir?

Proteinlərin Furye çevirməli infraqırmızı spektrində amid I zolağı ümumiyyətlə 1600–1700 cm⁻¹ intervalında öyrənilir.

Bu zolağın mühüm töhfəsi protein skeletindəki karbonil (C=O) vibrasiyalarından qaynaqlanır. Zolağın mövqeyi və forması hidrogen bağı mühitinə və ikincili quruluşa həssasdır.

Buradakı cm⁻¹ vahidi dalğa ədədidir. Bir santimetr uzunluğa düşən dalğa dövrlərinin sayı ilə əlaqəli spektroskopik kəmiyyətdir; birbaşa temperatur və ya protein miqdarı deyil.

İcmalda laktoferrin–teaflavin qarşılıqlı təsiri üçün amid I zolağının 1637,3 cm⁻¹ qiymətindən, teaflavin konsentrasiyası artdıqca ardıcıl olaraq 1635,4; 1633,3 və 1629,6 cm⁻¹ mövqelərinə sürüşdüyü bildirilir.

Bu dəyişiklik protein konformasiyasındakı yenidənqurulma ilə əlaqələndirilmişdir. Lakin təkbaşına bir zolaq sürüşməsinin müəyyən kovalent bağın yarandığını qəti şəkildə göstərmədiyini unutmaq olmaz.

7.2. Dairəvi dixroizmlə protein quruluşu

CD spektroskopiyası sol və sağ dairəvi polyarlaşdırılmış işığın nümunə tərəfindən fərqli miqdarlarda udulmasına əsaslanır. Proteinlərin uzaq ultrabənövşəyi sahədəki CD spektrləri onların ikincili quruluşu haqqında məlumat verir.

İcmalda təqdim olunan laktoferrin–teaflavin tədqiqatında başlanğıc protein üçün alfa spiral nisbəti %7,40 ± 0,44; beta təbəqə nisbəti %38,73 ± 0,78; beta dönüş nisbəti %21,76 ± 0,35 və nizamsız quruluş nisbəti %32,10 ± 0,63 olaraq bildirilmişdir.

Teaflavin bağlanmasından sonra beta təbəqə nisbətinin %42,30 ± 0,57 səviyyəsinə yüksəldiyi bildirilmişdir. Mənbədə bu dəyişiklik üçün p < 0,05 statistik əhəmiyyətlilik şərti verilmişdir.

p dəyəri necə şərh olunur? p < 0,05, istifadə olunan statistik model və sıfır hipotezi altında müşahidə edilən və ya daha ekstremal nəticənin ehtimalının %5-dən kiçik olduğu deməkdir. Bu ifadə nəticənin doğru olma ehtimalının %95 olduğu demək deyil. Həmçinin təkbaşına dəyişikliyin böyüklüyünü və ya tətbiqi əhəmiyyətini göstərmir.

7.3. Flüoresans sönməsi

Proteinlərdə triptofan və tirozin kimi aromatik amin turşuları müəyyən şəraitdə flüoresans siqnalı yarada bilər.

Polifenolun proteinlə qarşılıqlı təsiri flüoresans intensivliyini dəyişə bilər. Bu hal flüoresans sönməsi kimi öyrənilir.

Flüoresans sönməsi dinamik və ya statik xarakter göstərə bilər. Dinamik sönmə həyəcanlanmış vəziyyətdə toqquşmalarla əlaqəlidir. Statik sönmə isə əsas vəziyyətdə flüoresans xüsusiyyətləri fərqli olan kompleksin yaranması ilə əlaqəli ola bilər.

İcmalda Stern–Volmer analizinin istifadəsi izah olunur. Lakin bu baxış çərçivəsində müəyyən təcrübənin tam flüoresans məlumat seriyası verilmədiyindən mənbədən kənar rəqəmsal Stern–Volmer əyrisi və ya bağlanma sabiti yaradılmamışdır.

Flüoresans siqnalının azalması təkbaşına kovalent bağın yaranmasının qəti sübutu sayıla bilməz. Sönmə növünün qiymətləndirilməsində uyğun temperatur asılılığı, ömür müddəti və tamamlayıcı üsullar nəzərə alınmalıdır.

7.4. NMR ilə bağlanma sahələrini izləmək

Nüvə maqnit rezonansı atom nüvələrinin maqnit xüsusiyyətləri vasitəsilə molekulyar quruluş və mühit haqqında məlumat verən texnikadır.

İcmalda 1H–15N HSQC təcrübələri ilə almadakı Mal d 1 allergen proteininin xlorogen turşusu ilə qarşılıqlı təsirinin araşdırıldığı tədqiqat yer alır.

HSQC, Heteronuclear Single Quantum Coherence ifadəsinin qısaltmasıdır. Uyğun şəkildə işarələnmiş proteinlərdə hidrogen və azot nüvələrinə aid ikiölçülü korelyasiya siqnalları vasitəsilə müəyyən amin turşusu qalıqlarının kimyəvi mühiti öyrənilə bilər.

Mənbənin Şəkil 3 izahında 100 µM işarələnmiş protein və 0,1 mM, 1 mM, 2 mM xlorogen turşusu şəraiti müqayisə olunur. µM və mM konsentrasiya vahidləridir; 1 mM, 1000 µM'ye eşittir.

Spektrdə bəzi siqnalların mövqeyinin dəyişməsi və ya intensivliyinin azalması müvafiq amin turşularının molekulyar mühitinin qarşılıqlı təsir nəticəsində dəyişdiyini göstərə bilər.

Mənbə Şəkil 3-ün real NMR pik mövqeləri orijinal təcrübənin spektral məlumatları yenidən istifadə edilmədən etibarlı şəkildə yaradıla bilməz. Buna görə spektr təqlid edilməmişdir.

7.5. Molekulyar dinamikada RMSD

Root-Mean-Square Deviation (RMSD), müəyyən atom mövqelərinin istinad konfiqurasiyasına görə orta kvadrat sapmasının kvadrat kökü ilə əlaqəli ölçüdür.

Molekulyar dinamikada RMSD proteinin zaman ərzində istinad quruluşundan nə dərəcədə uzaqlaşdığını qiymətləndirməyə kömək edir.

RMSD əyrisinin zamanla plato yaratması, müəyyən edilmiş atom seçimi və hizalama şərtlərində struktur sapmasının nisbətən taraz hala gəldiyini göstərə bilər. Lakin aşağı RMSD hər halda daha yaxşı bioloji performans və ya qəti termodinamik sabitlik sübutu deyil.

İcmalda polifenol oksidaza ilə polifenol birləşmələrinin qarşılıqlı təsirini öyrənən molekulyar dinamika tədqiqatlarından bəhs edilir. Mənbədə Şəkil 4-ün izahı hesperetin–polifenol oksidaza sisteminə və 150 ns simulyasiyaya aiddir. Eyni bölmədə naringin üzərindən verilən izahla şəkil izahındakı birləşmənin adı fərqlidir. Buna görə bu iki ad səssizcə eyniləşdirilməmiş, orijinal şəkildən yeni kəmiyyət RMSD əyrisi çıxarılmamışdır.

7.6. Kütlə spektrometriyası ilə kovalent bağın öyrənilməsi

Kütlə spektrometriyası ionların kütlə/yük nisbəti əsasında analizinə imkan verir. Buradakı m/z işarəsi ionun kütlə/yük nisbətini ifadə edir.

İcmalda xlorogen turşusu ilə sistein arasındakı kovalent qoşulma məhsulunu araşdıran tədqiqat nümunəsində m/z 476 dəyərində prekursor ion təsvir edilir.

Tandem kütlə spektrometriyasında prekursor ion seçilib parçalandıqda yaranan məhsul ionları izlənə bilər. Uyğun parçalanma nümunələri və əlavə analitik məlumatlar molekulyar bağlanmanın kimyəvi kimliyini qiymətləndirməyə kömək edə bilər.

Lakin təkbaşına m/z 476 dəyərinin görünməsi bütün protein–polifenol sistemlərində eyni kovalent quruluşun yarandığını göstərmir. İon yükü, kimyəvi tərkib və təcrübənin parçalanma şəraiti birlikdə qiymətləndirilməlidir.

8. Protein–polifenol komplekslərinin qidalardakı funksiyaları

İcmal fiziki emalla dəyişdirilən komplekslərin istifadə potensialını səth xüsusiyyətləri, həllolma, antioksidant aktivlik, antimikrob davranış və gel əmələgətirmə baxımından nəzərdən keçirir.

8.1. Emulsiya yaratma və sabitlik

Emulsiya, bir-birinə qarışmayan iki maye fazadan birinin digərində damcılar şəklində paylandığı sistemdir. Qidalardakı yağ–su emulsiyaları bunun mühüm nümunələridir.

Proteinlər həm hidrofilik, həm də hidrofob xüsusiyyət daşıya bildiyindən yağ–su interfeysinə yerləşərək emulsiya yaranmasına töhfə verə bilər.

İcmalda iki göstəricidən istifadə olunur:

• Emulsification Activity Index (EAI): Müəyyən edilmiş təcrübə şəraitində proteinin emulsiya yaratma aktivliyini qiymətləndirən göstərici.
• Emulsification Stability Index (ESI): Müəyyən edilmiş ölçmə protokolunda yaranan emulsiyanın zamanla sabitliyi ilə əlaqəli göstərici.

Bu iki göstərici eyni anlayış deyil. Protein başlanğıcda yaxşı emulsiya yarada bilər, lakin yaranan damcı sistemi zamanla qeyri-sabit ola bilər.

Mənbədə soyuq plazma emalı ilə səth hidrofobluğu dəyişdirilən proteinlərin və polifenol komplekslərinin bəzi şəraitdə EAI və ESI baxımından yaxşılaşma göstərdiyi bildirilir.

8.2. Köpük əmələgətirmə

Qidalarda köpük qaz qabarcıqlarının maye və ya yarımbərk fazada paylandığı quruluşdur. Proteinlərin qaz–maye interfeysinə adsorbsiyası köpüyün yaranmasında mühümdür.

İcmalda ultrasəslə emal edilmiş ovalbumin və protokatexuik aldehid sistemi üçün köpük əmələgətirmə qabiliyyətində %27,5, köpük sabitliyində isə %5,5 artım bildirən tədqiqat yer alır.

Bu iki faiz fərqli performans göstəricilərinə aiddir. Köpük yaratma qabiliyyətindəki %27,5 artımın köpük sabitliyində də eyni nisbətdə artım demək olmadığı xüsusilə vurğulanmalıdır.

8.3. Suda həllolma

Protein–polifenol sisteminin suda həllolması və dispersiya qabiliyyəti xüsusilə içkilər və maye qida tətbiqləri üçün əhəmiyyətlidir.

Protein aqreqatlarının kiçilməsi, hidrofilik qrupların üzə çıxması və protein–polifenol qarşılıqlı təsirlərinin dəyişməsi sulu mühitdə dispersiyanı yaxşılaşdıra bilər.

İcmalda iki ayrı tədqiqat nümunəsi var:

• Çətənə toxumu proteini–xlorogen turşusu kompleksinin ultrasəs emalından sonra həllolmasında %38,7 artım.
• Düyü kəpəyi proteini–xlorogen turşusu sistemində ultrasəs köməyi ilə emaldan sonra %68 həllolma səviyyəsi.

Birinci nəticə başlanğıc qiymətə görə dəyişikliyi, ikinci nəticə isə bildirilən son həllolma səviyyəsini ifadə edir. Buna görə %38,7 ilə %68 birbaşa eyni tip ölçmə kimi müqayisə edilə bilməz.

8.4. Antioksidant aktivlik və həzm zamanı qorunma

Antioksidant aktivlik müəyyən eksperimental şəraitdə oksidləşmə ilə əlaqəli reaksiyalara qarşı göstərilən kimyəvi aktivliyi ifadə edir. Müxtəlif antioksidant testlər fərqli reaksiyaları ölçə bilər.

Protein–polifenol komplekslərində antioksidant davranış polifenolların öz kimyəvi xüsusiyyətləri ilə yanaşı, protein bağlanmasının polifenolu ətraf mühit təsirlərindən qoruması və reaksiya sahələrinin əlçatanlığını dəyişdirməsi ilə əlaqəli ola bilər.

İcmalda yüksək hidrostatik təzyiq altında emal edilmiş zərdab proteini–antosianin törəmələri sistemi üçün in vitro bağırsaq həzmindən sonra bioaktiv birləşmələrin %38,17-sinin qorunduğu tədqiqat təqdim olunur.

In vitro, canlı orqanizmdən kənarda yaradılmış nəzarət olunan təcrübə mühitini ifadə edir. Laboratoriyada simulyasiya edilmiş həzm sistemi insan orqanizmində həzm və sorulma proseslərinin hamısını təmsil etmir.

Bioəlçatanlıq (bioaccessibility), birləşmənin həzmdən sonra sorulmaya uyğun hala gələ bilən fraksiyası ilə əlaqəlidir. Biomənimsənilmə (bioavailability) isə sistemik dövriyyəyə keçid və orqanizmdə istifadə kimi daha geniş prosesləri əhatə edir. Bu iki termin sinonim kimi işlədilməməlidir.

Mənbənin özü də in vivo farmakokinetik və biomənimsənilmə sübutlarının məhdud olduğunu bildirir.

8.5. Antimikrob xüsusiyyətlər

Polifenolların bəzi bakteriyalar üzərində hüceyrə membranı, metal ionları və fermentlərlə əlaqəli təsirlər yarada bildiyi araşdırılır.

İcmalda nar polifenolu ehtiva edən və ultrasəs dəstəyi ilə hazırlanmış tuna balığı dərisi kollageni–xitozan filmlərinin Staphylococcus aureus və Escherichia coli qarşısında artan antibakterial aktivliyinə dair tədqiqat yer alır.

Bu nəticə müəyyən film formulasiya və test şəraiti üçün qiymətləndirilməlidir. Hər protein–polifenol qarışığının bütün patogenlərə qarşı təsirli olduğu nəticəsinə gəlmək olmaz.

8.6. Gel əmələgəlməsi və su tutma

Protein geli protein molekullarının bir-biri ilə qarşılıqlı təsirə girərək üçölçülü şəbəkə yaratdığı quruluşdur. Bu şəbəkənin məsamə quruluşu, su bağlama qabiliyyəti və mexaniki davamlılığı məhsul keyfiyyətinə təsir edir.

İcmalda noxud proteini və antosianinlə zəngin ağcaqayın meyvəsi ekstraktının yüksək təzyiq və ultrasəs ilə birlikdə emalına dair tədqiqatlar nəzərdən keçirilir.

Belə emallar proteinlərin açılmasını, polifenollarla qarşılıqlı təsirini və yenidən təşkilini təmin edərək daha sıx şəbəkə yaranmasına töhfə verə bilər. Beləliklə, bəzi şəraitdə gel sabitliyi və su tutma qabiliyyəti yaxşılaşa bilər.

Lakin daha sıx şəbəkə yaranmasının bütün məhsullarda arzu olunan tekstura demək olduğu fərz edilməməlidir. Müxtəlif qidalar fərqli sərtlik, elastiklik və axın xüsusiyyətləri tələb edir.

9. Qida sənayesində tətbiqlər

9.1. Pickering emulsiyaları

Pickering emulsiyası, maye damcılarının interfeysində yerləşən uyğun bərk hissəciklərlə sabitləşdirilən emulsiya sistemidir.

Fiziki emallarla dəyişdirilmiş protein–polifenol hissəcikləri uyğun ölçü və səth xüsusiyyətləri ilə belə emulsiyalarda stabilizator kimi qiymətləndirilə bilər.

İcmalda ultrasəslə emal edilmiş yumurta sarısı proteini–epiqallokatexin qallat sisteminin yüksək daxili fazalı Pickering emulsiyalarında istifadəsi və bu sistemlərin yağda həll olan bioaktiv birləşmələri daşıma potensialı müzakirə olunur.

9.2. Qida qablaşdırma filmləri

Protein əsaslı filmlər qida qablaşdırmasında istifadə edilə bilər; lakin bəzi təbii protein filmlərinin mexaniki davamlılığı və su buxarına qarşı baryer xüsusiyyətləri məhduddur.

İcmalda ultrasəs köməyi ilə hazırlanmış tuna balığı dərisi kollageni–nar polifenolu ehtiva edən film sistemində, ultrasəs tətbiq edilməmiş müqayisə filmlərinə nisbətən dartılma möhkəmliyində %47,03 artım və antioksidant tutumda 24,16 dəfə artım bildirən tədqiqat yer alır.

Dartılma möhkəmliyi materialın dartılma yükü altındakı mexaniki müqaviməti ilə əlaqəlidir. Antioksidant tutum isə fərqli kimyəvi performans ölçüsüdür. Bu iki nəticə eyni kəmiyyətin dəyişməsi deyil.

Qablaşdırma tətbiqində film möhkəmliyi, keçiricilik, mikrob aktivliyi, məhsulla təmas uyğunluğu və saxlanma performansı ayrıca qiymətləndirilməlidir.

9.3. Ət məhsullarının keyfiyyəti

Ət məhsullarında protein və yağların oksidləşməsi rəng, dad, tekstura və saxlanma müddətinə təsir edə bilər.

İcmalda miozin ilə xlorogen turşusunun mikrodalğa və ultrasəs köməyi ilə qarşılıqlı təsiri və əldə olunan komplekslərin ət emulsiyalarında istifadəsi müzakirə olunur.

Protein quruluşunun dəyişməsi yağ–su interfeysində davranışı, polifenolun mövcudluğu isə oksidləşmə ilə əlaqəli xüsusiyyətləri təsirləndirə bilər. Bununla belə, real kommersiya məhsullarında nəticələr formulasiya və emal şəraitinə görə təsdiqlənməlidir.

9.4. Bitki mənşəli qidalar, yoqurtabənzər məhsullar və çörəkçilik

İcmal fiziki emal texnologiyalarının bitki proteinlərinin funksionallığını yaxşılaşdırma potensialını da nəzərdən keçirir.

Bitki mənşəli yoqurtabənzər məhsullarda yüksək təzyiq emalları gel və tekstura xüsusiyyətlərini dəyişə bilər. Taxıl və çörəkçilik məhsullarında isə proteinlərin şəbəkə yaratma xüsusiyyətləri, fenol birləşmələrinin qorunması və emal zamanı baş verən struktur dəyişikliklər mühüm tədqiqat sahələridir.

Soyuq plazmanın qlüten quruluşundakı oksidləşdirici dəyişikliklərə təsir göstərə bilməsi və mikrodalğanın taxıl matrisində fenol birləşmələrinin sərbəstləşməsinə töhfə verə bilməsi icmalda müzakirə edilən mexanizmlərdəndir.

Lakin yalnız fiziki emalın tətbiqindən çıxış edərək məhsulun aşağı qlisemik indeksli, daha sağlam və ya klinik baxımdan üstün olduğu nəticəsinə gəlmək olmaz. Belə iddialar üçün müvafiq məhsulun birbaşa ölçmələri lazımdır.

Tədqiqatın Metodu və Nəticələri

10. Tədqiqatın dizaynı

Bu iş protein–polifenol qarşılıqlı təsirləri və fiziki emallar haqqında dərc edilmiş tədqiqatları bir araya gətirən elmi icmaldır. Orijinal tədqiqat tək bir nümunə qrupuna tətbiq olunan yeni ultrasəs, plazma və ya təzyiq təcrübəsindən ibarət deyil.

Müəlliflər protein quruluşunun dəyişməsi, kovalent və qeyri-kovalent qarşılıqlı təsirlər, analitik xarakterizasiya, funksional xüsusiyyətlər və qida tətbiqlərini əlaqəli şəkildə qiymətləndirmişlər.

İcmalda müxtəlif tədqiqatlardan alınan nəticələr olsa da, bütün tədqiqatlara tətbiq edilmiş ortaq eksperimental protokol və ya icmalın özünə aid yeni eksperimental nəzarət qrupu yoxdur. Eyni şəkildə, bu məqaləyə məxsus yeni məlumat dəsti yaradılmamışdır.

10.1. Fiziki texnologiyaların müqayisəsi

Bu cədvəl bir texnologiyanın bütün şəraitdə digərindən üstün olduğunu göstərmir. Seçim zamanı hədəf protein, polifenol, məhsul növü, enerji tələbi, proses xərci və istənilən funksional xüsusiyyətlər birlikdə qiymətləndirilməlidir.

10.2. İcmalda yer alan seçilmiş kəmiyyət tədqiqat nəticələri

Məlumatın şərhi barədə xəbərdarlıq: Bu cədvəldəki rəqəmlər eyni tədqiqat qrupunun eyni eksperimental quruluşda ölçdüyü ortaq məlumat dəstini təşkil etmir. Hər qiymət icmalda istinad edilən müvafiq tədqiqatın şərtlərinə aiddir. Buna görə müxtəlif proteinlər, polifenollar və emallar üçün verilən faizlər birbaşa vahid uğur sıralamasına çevrilə bilməz.

10.3. Funksional dəyişikliyin molekulyar əsası

İcmalın əsas elmi sintezi fiziki emal ilə funksional nəticə arasında çoxmərhələli əlaqənin olmasıdır:

Bu axının birinci mərhələsində fiziki emal proteinin quruluşunu dəyişdirir. İkinci mərhələdə üzə çıxan bağlanma sahələri və ya yaranan reaktiv aralıq məhsullar protein–polifenol qarşılıqlı təsirlərinə təsir göstərir. Üçüncü mərhələdə bu qarşılıqlı təsirlər həllolma, interfeys aktivliyi, gel əmələgəlməsi və ya kimyəvi sabitlik kimi xüsusiyyətləri dəyişə bilər.

Dördüncü mərhələdə isə uyğun komplekslər müəyyən qida formulalarında qiymətləndirilir. Lakin molekulyar səviyyədə müsbət dəyişiklik müşahidə olunması bunun hər real qida sistemində avtomatik olaraq məhsul keyfiyyətinin yüksəlməsinə çevriləcəyini göstərmir.

11. Tədqiqatın dəstəklədiyi nəticələr

• Fiziki emallar protein aqreqasiyasını, ikincili və üçüncülü quruluşu və bəzi səth xüsusiyyətlərini dəyişə bilər.
• Protein konformasiyasının dəyişməsi polifenolların bağlanma sahələrinə çıxışına təsir göstərə bilər.
• Uyğun şəraitdə qeyri-kovalent və ya kovalent protein–polifenol qarşılıqlı təsirləri dəstəklənə bilər.
• Bəzi komplekslərdə həllolma, emulsiya, köpük, gel, antioksidant və antimikrob xüsusiyyətlərdə yaxşılaşmalar bildirilmişdir.
• Fiziki modifikasiya Pickering emulsiyaları, aktiv qablaşdırma və funksional qida komponentləri üçün araşdırmağa dəyər üsullar ailəsidir.
• Emal seçimi protein və polifenolun quruluşundan və hədəflənən istifadə sahəsindən asılı olmalıdır.

12. Tədqiqatın birbaşa sübut etmədiyi nəticələr

İcmal fiziki emal tətbiq edilmiş bütün protein–polifenol sistemlərinin eyni dərəcədə uğurlu olduğunu sübut etmir. Ultrasəs, mikrodalğa, yüksək təzyiq və ya plazma üçün bütün proteinlərə tətbiq edilə bilən vahid optimal müddət və ya güc dəyəri ortaya qoymur.

Bundan əlavə, laboratoriya şəraitində antioksidant tutumun artmasının insanlarda xəstəlik riskini azaltdığı, klinik fayda verdiyi və ya müəyyən qida birləşməsinin insan orqanizmində mütləq daha yüksək biomənimsənilməyə çatdığı bu icmalla sübut olunmamışdır.

İcmalda müzakirə olunan qida qablaşdırma və antimikrob sistemlər də hər məhsul üçün birbaşa kommersiya uyğunluğu və ya tənzimləyici təsdiq demək deyil.

13. Tədqiqatın məhdudiyyətləri və gələcək araşdırma ehtiyacları

Müəlliflər fiziki sahələrlə protein–polifenol qarşılıqlı təsirlərinin yaxşılaşdırılmasına dair tədqiqatların mühüm irəliləyişlər göstərdiyini, lakin bəzi sahələrdə əlavə sübutlara ehtiyac olduğunu vurğulayırlar.

Mühüm araşdırma ehtiyaclarından biri müxtəlif fiziki emalların birlikdə istifadəsindən yaranan qarşılıqlı təsirləri anlamaqdır. Məsələn, yüksək təzyiq və ultrasəsin birlikdə istifadəsi iki emalın ayrı-ayrılıqda yaratdığı təsirlərin sadə cəmi ilə eyni nəticəni verməyə bilər.

İkinci mühüm ehtiyac bir protein və bir polifenol ehtiva edən sadələşdirilmiş sistemlərdən real qida matrislərinə keçiddir. Real qidalarda yağlar, polisaxaridlər, duzlar və digər komponentlər bağlanma və faza davranışını dəyişə bilər.

Üçüncü ehtiyac mədə-bağırsaq həzmi, sorulma, biomənimsənilmə və toksikoloji təhlükəsizliyin canlı sistemlərdə daha geniş qiymətləndirilməsidir. Tədqiqatçılar heyvan modelləri və çox-omik yanaşmaların bu sahədə istifadəsini gələcək tədqiqat mövzuları sırasında göstərirlər.

Dördüncü ehtiyac sənaye miqyasında təkrarlana bilən və ətraf mühit təsirləri qiymətləndirilə bilən davamlı proseslərin hazırlanmasıdır. Laboratoriyada kiçik həcmdə əldə olunan təsirin böyük istehsal xəttində eyni şəkildə yaranacağını fərz etmək düzgün deyil.

Nəhayət, hesablama üsullarının protein–polifenol strukturlarını proqnozlaşdırmaq və emal şəraitini qiymətləndirmək üçün istifadəsinə diqqət çəkilir. Lakin hesablama proqnozları eksperimental ölçmələrlə təsdiqlənməlidir.

14. Ümumi elmi qiymətləndirmə

Hu və həmkarlarının icmalının əsas töhfəsi fiziki emal texnologiyalarını yalnız proteinlərin ilkin emalı kimi qiymətləndirməməsidir. Tədqiqat fiziki emalların protein konformasiyası, molekulyar bağlanma mexanizmləri və qidalardakı funksional xüsusiyyətlər arasında necə əlaqə yarada biləcəyini birlikdə izah edir.

Fiziki modifikasiyanın potensialı protein və ya polifenolun ayrı-ayrılıqda xüsusiyyətlərinin dəyişdirilməsindən daha genişdir. Məqsəd iki komponentin müəyyən şəraitdə necə kompleks yaratdığını anlamaq və bu kompleksin real qida sistemində davranışını təsdiqləməkdir.

Beləliklə, ən mühüm elmi nəticə müəyyən texnologiyanın universal olaraq üstün olması deyil; protein quruluşu, polifenol kimyası, fiziki emal şəraiti və hədəf qida funksiyasının birlikdə qiymətləndirilməli olmasıdır.

Mənbə və Metod Qeydi

Orijinal tədqiqat: Research Progress on Protein–Polyphenol Interaction Mechanisms and Structure–Activity Relationship Modified by Physical Fields.

Müəlliflər: Xiangjun Hu, Chengcheng Liu, Yutang Wang, Xi Yang və Lijun Sun.

Qurumlar: College of Food Science and Engineering, Northwest A&F University, Yangling, Çin; College of Food Science and Engineering, Ningbo University, Ningbo, Çin.

Məsul müəlliflər: Xi Yang və Lijun Sun. Mənbədə bərabər töhfə bəyanı yoxdur.

Jurnal: Foods.

Nəşriyyat: MDPI.

Biblioqrafik qeyd: Foods 2026, 15(14), 2431.

DOI: 10.3390/foods15142431.

Təqdim tarixi: 3 iyun 2026.

Reviziya tarixi: 3 iyul 2026.

Qəbul tarixi: 6 iyul 2026.

Nəşr tarixi: 9 iyul 2026.

Rəsmi keçid: https://doi.org/10.3390/foods15142431

Mənbə növü: Resenziyalı elmi jurnalda dərc olunmuş Review tipli icmal. Preprint deyil. Yeni laboratoriya təcrübəsi və ya yeni məlumat dəsti təqdim etmir.

Lisenziya: Creative Commons Attribution (CC BY). Müəlliflik hüququ 2026-cı ildə müəlliflərə məxsusdur; nəşriyyat MDPI-dır.

Maliyyələşdirmə: National Natural Science Foundation of China, General Program, layihə nömrəsi 32172204.

Maraqlar toqquşması: Müəlliflər maraqlar toqquşmasının olmadığını bildirmişlər.

Məlumatların əlçatanlığı: Tədqiqatda yeni məlumat yaradılmadığı və ya analiz edilmədiyi, buna görə məlumat paylaşımının tətbiq edilə bilmədiyi qeyd edilmişdir.

Müəllif töhfələri: Konseptuallaşdırma Xiangjun Hu; metodologiya Chengcheng Liu; proqram təminatı Xiangjun Hu; məlumatların kurasiyası Chengcheng Liu; ilkin layihə Xiangjun Hu; nəzərdən keçirmə və redaktə Xi Yang; vizuallaşdırma Xiangjun Hu; nəzarət Yutang Wang; layihənin idarə olunması və maliyyələşdirmənin əldə edilməsi Lijun Sun tərəfindən həyata keçirilmişdir.

Formula qeydi: Gibbs sərbəst enerji əlaqəsi mənbədə müzakirə olunan termodinamik kəmiyyətlərin anlaşılması üçün ümumi elmi izah kimi verilmişdir. Mənbədə göstərilməyən eksperimental uyğunlaşdırma əmsalları və ya rəqəmsal model parametrləri çıxarılmamışdır.

Mühüm mənbədaxili uyğunsuzluq: Protein–polifenol qarşılıqlı təsirlərinin molekulyar dinamika ilə izah edildiyi bölmədə naringin üzərindən verilən izahla Şəkil 4-də hesperetin kimi adlandırılan birləşmə arasında adlandırma fərqi vardır. Bu fərq yeni eksperimental nəticə ilə aradan qaldırılmış kimi təqdim edilməmişdir.

Elmi şərh sərhədi: İcmaldakı laboratoriya, in vitro həzm, molekulyar modelləşdirmə və qida formulasiya nəticələri birbaşa insanlarda klinik effektivlik, hərtərəfli təhlükəsizlik və ya bütün sənaye sistemlərində kommersiya uğurunun sübutu deyil.