Бул изилдөө караоб камединин (Locust Bean Gum, LBG) бодо малдын миофибриллярдык белогунун (Myofibrillar Protein, MP) эмульсия гелинин түзүлүшүн жана функционалдык касиеттерин кандай өзгөртөрүн изилдейт. Миофибриллярдык белок эмульсия гели — ысытылганда ачылып, бири-бири менен байланышкан булчуң белоктору май тамчылары менен сууну үч өлчөмдүү белок торунда кармай алган моделдик азык-түлүк системасы. Изилдөөчүлөр 0, 1, 2, 3, 4 жана 5 mg/g LBG камтыган бодо мал MP–соя майы эмульсияларын реология, дифференциалдык сканерлөөчү калориметрия, төмөн талаалуу NMR, текстуралык анализ, Raman спектроскопиясы, химиялык байланыш анализи, сканерлөөчү электрондук микроскопия жана конфокалдык лазердик микроскопия менен салыштырышкан.

Сыналган диапазондо LBG көлөмү көбөйгөн сайын гелдин түзүлүшү жалпысынан бекемирээк, тыгызыраак жана бир тектүүрөөк болгон. 5 mg/g LBG контролдук топко салыштырмалуу катуулукту 23,11 g-дан 65,91 g-га, серпилгичтикти 0,74-төн 0,82-ге жана сууну кармоо жөндөмүн %59,45-тен %93,24-кө жогорулаткан. Ошол эле концентрацияда байланышкан жана иммобилизацияланган суунун үлүштөрү көбөйүп, эркин суунун үлүшү %7,84-төн %3,85-ке төмөндөгөн; конфокалдык сүрөт анализинде орточо май тамчысынын диаметри 16,97 ± 2,31 µm-ден 3,88 ± 1,37 µm-ге азайган.

Белок түзүлүшүндөгү өзгөрүүлөр да ушул макроскопиялык натыйжаларга шайкеш келген. Raman анализи α-спираль үлүшүнүн азайганын, β-бурулуш жана тартипсиз түзүлүш үлүштөрүнүн көбөйгөнүн; молекулалар аралык күчтөрдүн анализи болсо гидрофобдук өз ара аракеттенүүлөр күчөгөнүн, белок–белок суутек байланыштары алсыраганын жана иондук байланыштар олуттуу өзгөрбөгөнүн көрсөткөн. Авторлор сунуштаган механизмде LBG миозин менен суутек байланыштарын түзүп, белок молекуласынын мейкиндиктик түзүлүшүнүн ачылышына көмөктөшөт; мурда ичинде турган гидрофобдук топтордун ачыкка чыгышы ысытуу учурунда белоктор аралык гидрофобдук кайчылаш өз ара аракеттенүүлөрдү күчөтөт.

Изилдөөнүн чечмелөө чеги маанилүү. Натыйжалар бөлүнүп алынган бодо мал MP-си, соя майы жана LBG менен даярдалган лабораториялык моделдик эмульсия гелинен алынган. Изилдөө чыныгы коммерциялык эт продуктусунда сенсордук сапатты, сактоо мөөнөтүн, микробиологиялык коопсуздукту, сиңирүү жүрүм-турумун же өнөр жайлык өндүрүш көрсөткүчтөрүн сынаган эмес. Ошондой эле 5 mg/g бардык мүмкүн болгон формулалар үчүн универсалдуу оптималдуу доза катары аныкталган эмес; 6 mg/g-дан жогору LBG эксперименттик системада бир тектүү тарашы кыйындагандыктан, сыноо диапазонунун жогорку чеги 5 mg/g болуп тандалган.

Изилдөө маселеси

Эмульсияланган эт продуктуларында миофибриллярдык белоктор суу жана май фазасын кармап турган үч өлчөмдүү гел торунун негизги түзүмдүк компоненттеринин бири болуп саналат. Белок–белок кайчылаш байланыштары жетиштүү бекем болбосо же гел тору тартипсиз түзүлсө, эмульсиянын суу жана май жоготуусуна, текстуранын бошошуна жана фазалык бөлүнүүгө алып келиши мүмкүн. Изилдөөнүн баштапкы маселеси — бодо мал MP системаларында LBG бул тордун пайда болушун кайсы концентрацияда жана кайсы молекулалык механизмдер аркылуу өзгөртөрү жетиштүү түшүндүрүлбөгөнү.

LBG, Ceratonia siliqua уругунун эндосперминен алынган галактоманнан түзүлүшүндөгү полисахарид. Галактоманнан каркасы β-(1→4)-байланышкан манноза бирдиктерин жана α-(1→6)-байланышкан галактоза каптал топторун камтыйт. Булак коммерциялык LBG үчүн манноза:галактоза катышын болжол менен 3,5 жана галактоза үлүшүн болжол менен %20 деп берет. Бул түзүлүш LBGнин жогорку илешкектүүлүк жана суу байланыштыруу касиеттери менен байланышкан.

Эмне үчүн 0–5 mg/g диапазону тандалды?

Алдын ала экспериментте LBG көлөмү 6 mg/g-дан жогору болгондо MP/LBG аралашмасында камединин бир тектүү тарашы кыйындаган. Ошондуктан негизги эксперимент 0, 1, 2, 3, 4 жана 5 mg/g концентрацияларында жүргүзүлгөн. Бул тандоодон улам изилдөө 5 mg/g-дан жогору концентрациялар үчүн гелдин көрсөткүчтөрү боюнча ишенимдүү доза–жооп натыйжасын бербейт.

Караоб Камеди Миофибриллярдык Белок Эмульсия Гелин Кантип Бекемдейт?

Булактагы изилдөө сунуштаган механизмге ылайык, LBG миозин менен суутек байланыштары аркылуу өз ара аракеттенип, белок молекуласынын мейкиндиктик түзүлүшүнүн ачылышына көмөктөшөт; ичинде турган гидрофобдук топтор көбүрөөк ачыкка чыкканда жылуулук гелденүү учурунда гидрофобдук белок–белок өз ара аракеттенүүлөр күчөйт, тыгызыраак жана тартиптүү үч өлчөмдүү тор пайда болот жана бул тор сууну да, май тамчыларын да натыйжалуураак кармайт. Бул механизм Raman, байланыш анализи, реология, NMR жана микротүзүм натыйжаларын бирге чечмелөөгө негизделген автордук модель; ал бир гана түз молекулалык байланышуу эксперименти менен толук далилденген эмес.

Реология: гел тору ысытуу учурунда кандай өнүккөн?

Сактоо модулу G′ серпилгич жүрүм-турумду, жоготуу модулу G′′ болсо илешкек энергия жоготуусун билдирет. 25–80 °C температуралык сканерлөөдө бардык MP эмульсиялары ысытуу учурунда эки баскычтуу түзүмдүк кайра уюшулууну көрсөткөн. Болжол менен 30–50 °C диапазону өзгөчө миозин баштарынын жарым-жартылай денатурациясы жана агрегациясы менен, 50 °Cден жогору процесс болсо light meromyosin куйруктарынын денатурациясы жана андан аркы белок–белок өз ара аракеттенүүлөрү менен байланышкан.

G′ ийри сызыктарында болжол менен 52 °C жана 65 °C айланасында эки төмөндөө байкалган. Булак биринчи төмөндөөнү миозин куйруктарынын денатурациясы жана учурдагы тордун кайра түзүлүшү менен, экинчи төмөндөөнү болсо бошураак түзүлүштөн тартиптүүрөөк гел матрицасына өтүү менен байланыштырат. LBG концентрациясы көбөйгөн сайын G′ жана G′′ жалпысынан жогорулап, эң жогорку маанилер 5 mg/g тобунда байкалган.

DSC: LBG жылуулук туруктуулугун кантип өзгөрткөн?

Tmax1 жана Tmax2 жогорулаган, ал эми Tmax3 олуттуу өзгөргөн эмес. Булак биринчи эки өтүүнү миозин башы жана миозин куйругунун түзүмдүк өзгөрүүлөрү менен, үчүнчү өтүүнү болсо актин менен байланыштырат. 5 mg/g LBGде контролдук топко салыштырмалуу Tmax1 1,57 °C, Tmax2 1,53 °C жогорулаган; ΔH болжол менен %70,67 көбөйгөн. Бул көрүнүш LBG өзгөчө миозинге байланышкан жылуулук өтүүлөрү болушу үчүн жогорураак температура/энергия талап кылган система түзөрүн көрсөтөт.

Сууну кармоо жана LF-NMR

Гелдин сууну кармоо жөндөмү центрифугалоодон кийинки гел массасынын баштапкы гел массасына катышы катары эсептелген:

\[ \mathrm{WHC}(\%)=\frac{M_1}{M_0}\times100 \]

Бул жерде \(M_0\) центрифугалоого чейинки, \(M_1\) болсо эркин суу алынгандан кийинки гел массасы. Контролдук топтун WHC мааниси %59,45 болсо, 5 mg/g LBG тобунда %93,24 деңгээлине жогорулаган.

Төмөн талаалуу NMRде T2b байланышкан сууну, T21 иммобилизацияланган сууну жана T22 эркин сууну билдирет. LBG көбөйгөн сайын суу кыймылдуулугу төмөн фракцияларга жылган.

Бул бөлүштүрүү тыгызыраак белок тору суу молекулаларынын кыймылын чектей турганын колдойт. Бирок LF-NMR суунун молекулалык байланышуу механизмин өз алдынча түз көрсөтпөйт; ар кандай кыймылдуулук абалдарынын салыштырмалуу бөлүштүрүлүшүн өлчөйт.

Бул Изилдөөдө 5 mg/g LBGни “Эң Жакшы Доза” Деп Чечмелөөгө Болобу?

5 mg/g LBG — бул экспериментте сыналган 0–5 mg/g диапазонунда көптөгөн көрсөткүчтөр боюнча эң жогорку же эң ыңгайлуу натыйжа берген концентрация гана; аны универсалдуу оптималдуу доза катары чечмелөөгө болбойт. Изилдөөчүлөр 6 mg/g-дан жогору LBGнин MP аралашмасында бир тектүү тарашы кыйындаганын көргөндүктөн, негизги эксперименттин жогорку чегин 5 mg/g деп белгилешкен жана башка белок булактары, май катыштары, туз/pH шарттары же чыныгы эт продуктусунун формулалары өзүнчө ырасталышы керек.

Текстуралык касиеттер

5 mg/g LBG контролдук топко салыштырмалуу катуулукту %185,24, жабышкактык чоңдугун %92,88 жана серпилгичтикти %12,00 көбөйткөн. Абсолюттук катуулук 23,11 g-дан 65,91 g-га; серпилгичтик 0,74-төн 0,82-ге жогорулаган. Булак майда май тамчылары жалпы белок–май интерфейс аянтын көбөйтүп, тамчылардын гел торуна активдүүрөөк катышуусуна көмөктөшүшү мүмкүн экенин талкуулайт.

Raman спектроскопиясы: белоктун экинчилик түзүлүшү

Raman спектрлеринде 1600–1700 cm⁻¹ Amide I аймагы белоктун экинчилик түзүлүшүн баалоо үчүн колдонулган. Булакта α-спираль 1650–1658 cm⁻¹, β-sheet 1620–1640 cm⁻¹, β-бурулуш 1660–1690 cm⁻¹ жана random coil 1640–1650 cm⁻¹ тилкелери менен байланышкан.

I505/1003 катышынын өсүшү дисульфиддик байланыштарга тиешелүү Raman сигналы жогорулаганын; I760/1003 өсүшү триптофан калдыктары гидрофобдуураак чөйрөгө жылганын; I2900/1003 өсүшү болсо алифаттык топтор бетке көбүрөөк ачыкка чыккан өзгөрүүгө шайкеш болгонун көрсөткөн. Бул спектралдык катыштар түзүмдүк чечмелөө көрсөткүчтөрү; алар өз алдынча белгилүү бир молекулалык байланыштын түз санын өлчөбөйт.

Молекулалар аралык күчтөр

Белоктун эригичтигиндеги айырмалардан иондук байланыш, суутек байланышы жана гидрофобдук өз ара аракеттенүү салымдары эсептелген. LBG көлөмү көбөйгөн сайын гидрофобдук өз ара аракеттенүүлөр көбөйгөн, суутек байланыштары азайган жана иондук байланыштарда олуттуу өзгөрүү байкалган эмес.

Булак сунуштаган түшүндүрмөдө LBGнин өз гидроксил топтору менен миозиндеги аймактардын ортосунда пайда болгон LBG–белок суутек байланыштары баштапкы белок–белок суутек байланыш аймактарынын бир бөлүгүн ээлейт. Ошол эле конформациялык өзгөрүү гидрофобдук аминокислота каптал чынжырларын ачыкка чыгарып, кийинки жылуулук гелденүүсүндө гидрофобдук белок–белок өз ара аракеттенүүлөрдүн көбөйүшүнө алып келет.

SEM: гел тору канчалык тыгыздалды?

SEM сүрөт анализи LBG көбөйгөн сайын тор боштуктары жана көңдөйлүүлүк азайганын көрсөтөт. Бирок үлгүлөр SEM үчүн фиксацияланган, дегидратацияланган жана кургатылган; ошондуктан сүрөттөр гидратталган гелдин реалдуу убакыттагы түзүлүшүнүн так сүрөтү эмес, даярдалган үлгүнүн микротүзүмдүк салыштыруусу.

CLSM: май тамчыларынын өлчөмү

Май тамчысынын өлчөмүнүн болжол менен төрт эсеге азайышы кеңирээк жалпы май–белок интерфейси жана бир тектүүрөөк май бөлүштүрүлүшү менен шайкеш. Булак муну тыгыздалып жаткан гел тору май фазасын жакшыраак турукташтырганынын визуалдык жана сандык далили катары чечмелейт.

Изилдөөнүн Ыкмасы жана Жыйынтыктары

Чийки зат жана MP экстракциясы

Миофибриллярдык белок Бразилиядагы Nellore бодо малынын knuckle булчуңунан алынган. Булчуң үлгүлөрү MP экстракциясына чейин −40 °Cде сакталган. Эксперименттерде соя майы жана жогорку тазалыктагы LBG колдонулган.

Ткань 4 °Cде эритилип, байланыштыргыч жана май ткандары алынып салынган жана булчуң майдаланган. MP экстракциясы учурунда бардык операциялар 0–4 °Cде жүргүзүлгөн. Булчуң өз массасынан төрт эсе көп буфер менен 10.000 rpmде 30 секунд гомогенизацияланган; ырааттуу центрифугалоо жана Triton X-100 менен жуу этаптарынан кийин миофибрилл пеллети алынган жана −80 °Cде сакталган.

Эмульсияны даярдоо

MP концентрациясы 60 mg/mLге жөндөлгөн. LBG белок эритмесинин массасына салыштырмалуу 0–5 mg/g деңгээлдерде кошулуп, 2 мүнөт гомогенизацияланган. Соя майы MP/LBG аралашмасына 1:9 көлөм катышында кошулган. Реология/DSC үчүн колдонулган жаңы эмульсия 10.000 rpmде 1 мүнөт; гел даярдоо үчүн колдонулган эмульсия болсо 10.000 rpmде 2 мүнөт гомогенизацияланган.

Гел өндүрүүдө эмульсиялар 20 °Cден 80 °Cге болжол менен 1 °C/мүнөт ылдамдыкта ысытылып, ички температура 80 °Cге жеткенден кийин 25 °Cге чейин муздатылган.

Реология

Discovery HR-2 гибрид реометри жана 40 mm параллелдүү пластина геометриясы колдонулган; пластиналар аралык 0,4 mm. Температура 25–80 °C арасында 2 °C/мүнөт жогорулатылып, %0,5 деформация жана 0,1 Hz туруктуу жыштык колдонулган.

DSC

DSC 214 аппаратында эмульсия 6 mg/mLге чейин суюлтулуп, болжол менен 2 mg үлгү колдонулган. Өлчөө 20–100 °C арасында, 3 °C/мүнөт ысытуу ылдамдыгы менен жүргүзүлгөн. Денатурация энтальпиясы ΔH жылуулук агымынын ийри сызыгын интеграциялоо аркылуу эсептелген.

Сууну кармоо жана LF-NMR

Сууну кармоо жөндөмү 10.000×gде 10 мүнөт центрифугалоодон кийин аныкталган. LF-NMR анализинде PQ001 аппараты жана 22 MHz протон резонанс жыштыгы колдонулган. Болжол менен 2 g үлгүдө CPMG тизмеги колдонулган; τ = 300 µs, 15.000 echo, 6 скан жана 8500 ms кайталоо убактысы колдонулган.

Текстуралык анализ

15 mm диаметри жана 10 mm бийиктиги бар гел үлгүлөрү сыноодон мурун 4 °Cде 24 саат сакталган. TA.XT.Plus аппараты жана P50 цилиндрдик зонд менен эки кысуу текстура профилинин анализи жүргүзүлгөн. Кысуу катышы %50, сыноого чейинки ылдамдык 1,0 mm/s, сыноо жана сыноодон кийинки ылдамдыктар 0,5 mm/s, эки кысуунун ортосундагы убакыт 5 секунд.

Молекулалар аралык байланыш анализи

Төрт башка экстракция чөйрөсү колдонулган: 0,05 mol/L NaCl; 0,6 mol/L NaCl; 0,6 mol/L NaCl + 1,5 mol/L мочевина; 0,6 mol/L NaCl + 8 mol/L мочевина. Эриген белок көлөмдөрүнүн айырмаларынан тиешелүүлүгүнө жараша иондук байланыш, суутек байланышы жана гидрофобдук өз ара аракеттенүү салымдары эсептелген.

Raman спектроскопиясы

Jobin Yvon LabRAM HR Evolution Raman спектрометри колдонулган. Болжол менен 100 mW лазер кубаттуулугу, 200 µm slit, 600 g·mm⁻¹ grating, 60 секунд интеграция жана үч скан колдонулган; 400–3600 cm⁻¹ диапазону катталып, 500–3200 cm⁻¹ аймагы анализделген. Фенилаланиндин 1001 cm⁻¹ тилкеси ички стандарт катары колдонулган.

SEM жана CLSM

SEM үчүн 1 cm³ гел бөлүктөрү %2,5 глутаральдегид менен фиксацияланып, буфер менен жуулуп, этап-этабы менен этанол аркылуу дегидратацияланып, кургатылып жана алтын менен капталган. S3400N SEM 3 kV ылдамдатуучу чыңалуу менен колдонулган.

Конфокалдык микроскопия үчүн 60 µm тоңдурулган кесиндилер даярдалган; соя майы Nile Red, MP болсо Nile Blue менен боёлгон. Nikon AX конфокалдык системасы колдонулган. ImageJ 1.53 менен SEMде көңдөйлүүлүк жана көңдөй диаметри, конфокалдык сүрөттөрдө май тамчысынын диаметри өлчөнгөн. Ар бир үлгү үчүн үч толук сүрөт талаасы туш келди тандалган; Otsu босого коюу жана тийишкен тамчыларды ажыратуу үчүн Watershed алгоритми колдонулган.

Статистикалык анализ

Маалыматтар үч кайталоонун орточо мааниси ± стандарттык четтөөсү катары берилген. Топтор SPSS 16.0 менен дисперсиялык анализге алынган, орточо маанилердин айырмасы Student–Newman–Keuls тести менен бааланган жана маанилүүлүк чеги p < 0,05 деп кабыл алынган.

Изилдөө колдогон жыйынтыктар

• 0–5 mg/g диапазонунда LBG кошуу бодо мал MP эмульсия гелинин реологиялык бекемдигин жана жылуулук туруктуулугун жогорулаткан.
• 5 mg/g тобунда сууну кармоо, катуулук жана серпилгичтик контролдук топко караганда кыйла жогору.
• LBG сууну эркин фракциядан иммобилизацияланган жана байланышкан фракцияларга жылдырган.
• Белоктун экинчилик түзүлүшү төмөнүрөөк α-спираль жана жогорураак β-бурулуш/random coil үлүштөрү багытына өзгөргөн.
• Гидрофобдук белок–белок өз ара аракеттенүүлөр көбөйгөн, белок–белок суутек байланыштары азайган, иондук байланыштарда олуттуу өзгөрүү байкалган эмес.
• SEMде гел тору тыгызыраак жана майда көңдөйлүү болуп калган.
• Конфокалдык сүрөттөрдө май тамчысынын диаметри LBG концентрациясы көбөйгөн сайын азайган.
• Бардык маалыматтар чогуу бааланганда, булак LBG миозин конформациясын өзгөртүп, бир тектүүрөөк үч өлчөмдүү MP гел торунун пайда болушун колдогон механизмди сунуштайт.

Изилдөө колдобогон жыйынтыктар

• 5 mg/g LBG бардык эт продуктулары үчүн универсалдуу оптималдуу колдонуу өлчөмү экени көрсөтүлгөн эмес.
• Моделдик MP эмульсия гелиндеги жакшыртуулар коммерциялык колбаса, sucuk же окшош продуктуларда ошол эле деңгээлде болот деп көрсөтүлгөн эмес.
• Сенсордук жактыруу, даам, жыт же керектөөчү кабыл алуусу сыналган эмес.
• Сактоо мөөнөтү, микробиологиялык коопсуздук же кычкылдануу туруктуулугу бул изилдөөнүн алкагында бааланган эмес.
• Өнөр жай процессин масштабдоо жүргүзүлгөн эмес.
• LBG–миозин ортосунда сунушталган бардык молекулалык өз ара аракеттенүүлөр бир түз байланышуу ыкмасы менен далилденген эмес; механизм көптөгөн кыйыр эксперименттик натыйжаларды интеграциялоого негизделет.

Булактагы отчет берүү нюанстары

Материал жана ыкма бөлүмүндө май фазасы ачык түрдө соя майы деп көрсөтүлгөн. Ошого карабастан, конфокалдык натыйжалар бөлүмүндөгү бир сүйлөмдө “peanut oil” деген сөз колдонулган. Бул сөз ыкма жана башка бөлүмдөр менен шайкеш эмес болгондуктан, Verianla текстинде эксперименттик материал катары соя майы сакталган.

Конфокалдык ыкма бөлүмүндө CLSM кыскартмасы колдонулса, 8-сүрөттүн аталышында LSCM деп жазылган. Экөө тең бир эле конфокалдык лазердик сканерлөөчү микроскопия анализине ишарат кылат.

Молекулалар аралык күчтөр анализинде гидрофобдук өз ара аракеттенүүлөр көбөйгөнү, суутек байланыштары алсыраганы жана иондук байланыштар олуттуу өзгөрбөгөнү билдирилген. Бирок кийинки микротүзүм параграфындагы “hydrophobic, hydrogen and ionic bonds” көлөмдөрү көбөйгөн деген билдирүү бул багыттарга толук шайкеш эмес. Ошондуктан байланыш механизминин сандык багыты 3.6 бөлүмүндөгү түз күч анализине ылайык берилген.

Булак жана Ыкма Жөнүндө Эскертүү

Түпнуска изилдөө: Interactions with Locust Bean Gum Regulate the Gelling Capacity of Myofibrillar Protein Emulsion: Effects of Locust Bean Gum Concentration.

Авторлор: Ang Ru; Xueyuan Bai; Ke Wang; Feng Yin; Xinghui Wang; Chaozhi Zhu; Gaiming Zhao; Lin Tong; Guangxing Han.

Жооптуу авторлор: Chaozhi Zhu жана Gaiming Zhao.

Мекемелер: College of Food Science and Technology, Henan Agricultural University; Henan Key Lab of Meat Processing and Quality Safety Control, Henan Agricultural University; National Beef Cattle and Yak Industry Technology System Tongliao Comprehensive Experimental Station; National Beef Cattle and Yak Industry Technology System Linyi Comprehensive Experimental Station.

Журнал жана басылма идентификатору: Foods, 2026, Том 15, Сан 17, Макала 3132. Басмакана: MDPI. DOI: 10.3390/foods15173132.

Басылма процесси: Алынган 25 Июнь 2026; кайра каралган 19 Август 2026; кабыл алынган 31 Август 2026; жарыяланган 3 Сентябрь 2026.

Булак түрү: Рецензияланган, ачык жеткиликтүү лабораториялык азык-түлүк илими боюнча изилдөө макаласы. Изилдөө бөлүнүп алынган бодо мал миофибриллярдык белогу, өсүмдүк майы жана LBG камтыган моделдик эмульсия гел системасына негизделген.

Лицензия: Creative Commons Attribution (CC BY).

Негизги эксперименттик топтор: 0, 1, 2, 3, 4 жана 5 mg/g LBG.

Негизги ыкмалар: температуралык сканерлөөчү реология; DSC; центрифугалоо менен WHC; LF-NMR/CPMG; текстура профилинин анализи; тандалма эригичтик аркылуу молекулалар аралык күчтөр анализи; Raman спектроскопиясы; SEM; CLSM; ImageJ сүрөт анализи.

Статистика: Үч кайталоо; орточо ± стандарттык четтөө; ANOVA; Student–Newman–Keuls тести; p < 0,05.

Каржылоо: National Beef Cattle Industrial Technology System, долбоор CARS-37.

Этика комитети: Булакта “Not applicable” деп көрсөтүлгөн.

Маалымдалган макулдук: Колдонулбайт.

Маалыматтардын жеткиликтүүлүгү: Изилдөөнүн түпнуска салымдары макалада берилгени жана кошумча суроолор жооптуу авторлорго жөнөтүлүшү мүмкүн экени көрсөтүлгөн.

Кызыкчылыктардын кагылышы: Авторлор кызыкчылыктардын кагылышы жок экенин билдиришкен.

Авторлордун салымдары: Ang Ru: жазуу, валидация, формалдык анализ жана визуалдаштыруу; Xueyuan Bai: концептуалдаштыруу, изилдөө, көзөмөл жана долбоорду башкаруу; Ke Wang, Feng Yin жана Xinghui Wang: ыкма; Chaozhi Zhu жана Gaiming Zhao: каржылоо, концептуалдаштыруу, маалыматтарды башкаруу, изилдөө жана долбоорду башкаруу; Lin Tong: көзөмөл жана ресурстар; Guangxing Han: көзөмөл.

Негизги методологиялык чектөөлөр

Изилдөө моделдик белок–май эмульсия гелине негизделет жана даяр эт продуктусунун формуласынын бардык компоненттерин камтыбайт. Туз, фосфат, чыныгы продуктунун май үлүшү, башка кошулмалар, кесүү/аралаштыруу процесстери жана өнөр жайлык жылуулук иштетүү сыяктуу өзгөрмөлөр башка системаларда LBG таасирин өзгөртө алат.

Эксперименттер үч кайталоого негизделип бааланган. Микротүзүм үчүн тандалган сүрөт талаалары сандык анализделгени менен, алар бүт үлгүнүн үч өлчөмдүү көлөмүн толук чагылдырган томографиялык өлчөөлөр эмес.

Сунушталган молекулалык механизм Raman, жылуулук, реологиялык, байланыш жана микротүзүмдүк натыйжаларды бирге чечмелөөгө негизделет. LBG менен миозин ортосундагы конкреттүү байланышуу аймактары же байланышуу константалары бул изилдөөнүн алкагында түз аныкталган эмес.